دانلود مقاله فیزیولوژی عضله‌ی اسکلتی

اختصاصی از فی موو دانلود مقاله فیزیولوژی عضله‌ی اسکلتی دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

سلولهای عضلانی سلولهایی هستند که تا حد زیادی برای تبدیل انرژی شیمیایی به انرژی مکانیکی تخصص یافته‌اند .به طور اختصاصی ، سلول‌های عضلانی انرژی را به شکل آدنوزین‌ تری فسفات (ATP) برای تولید نیرو یا انجام کار مورد استفاده قرار می‌دهند . براساس اینکه کار می‌تواند به صورت مختلف ومتعدد ( مانند جابجایی، پمپ کردن خون ، یا حرکت موجی و دودی ) انجام گیرد ، چندین نوع عضله در رابطه با این عملکردها تعامل یافته است .سه نوع اساسی عضله عبارتند از : عضله‌ی قلبی ، عضله‌ی اسکلتی ، وعضله‌ی صاف .
عضله‌ی اسکلتی عضله‌ی مخطط است که تحت کنترل ارادی می‌باشد ( یعنی ، توسط دستگاه عصبی مرکزی کنترل میشود ) و نقش کلیدی در فعالیتهای متعدد مانند حفظ وضعیت بدن ، جا به جایی ، سخن گفتن ، و تنفس ایفا می‌کند حالت مخطط سلول‌های عضله‌ی اسکلتی حاصل آرایش فوق العاده سازمان یافته‌ی مولکول‌های اکتین و میوزین است . قلب از عضله‌ی قلبی تشکیل می‌شود .اگر چه این عضله مخطط است ، اما یک عضله‌ی غیر ارادی محسوب می شود ( یعنی ، توسط پیشاهنگ داخلی کنترل می‌شود و توسط دستگاه عصبی اتونوم تعدیل می‌شود عضله‌ی صاف ، که فاقد حالت مخططی که در عضله‌ی اسکلتی و قلبی ملاحظه می‌شود ، می‌باشد ، یک عضله‌ی غیر ارادی است که به طور تیپیک اندام‌های تو خالی ( مثل کیسه‌ی مثانه ، لوله گوارش، عروق خونی ) را می‌پوشاند . در هر سه نوع عضله ، نیرو توسط میان کنش اکتین و میوزین عضله ایجاد می‌شود ، فرایندی که به افزایش زودگذر Ca2+ داخل سلولی نیاز دارد .

سازمان دهی عضله‌ی اسکلتی
فیبرهای عضلانی
هر عضله از سلول‌های متنابهی موسوم به فیبرهای عضلانی تشکیل می‌شود .لایه‌ای بافت همبند موسوم به اندومیزیوم هر یک از فیبرهای مزبور را محاط می‌کند . آنگاه ، تک تک فیبرهای عضلانی توأماً در فاسی کل‌هایی گروه‌بندی می‌شوند ، که توسط بافت همبند دیگری موسوم به پری میزیوم احاطه می شوند . در پری میزیوم عروق خونی و اعصابند که تک تک فیبرهای عضلانی را پشتیبانی می‌کنند . در نهایت ، فاسیکل‌ها برای تشکیل عضله به همدیگرمی‌پیوندند . غلاف بافت همبندی که عضله را می پوشاند ، اپی میزیوم نامیده می‌شود و عضله را به اسکلت بدن متصل می‌کند . سه لایه بافت همبند عضله به طور عمده از فیبرهای الاستین و کلاژن تشکیل می‌شوند ، وبرای انتقال حرکت مولکول‌های اکتین و میوزین به اسکلت بدن برای حرکت عمل می‌کنند .
سلولهای منفرد عضله‌ی اسکلتی باریکند ( با قطر تقریبی 10 تا 80 میکرون ) اما می‌توانند به مقدار زیادی استطاله یابند وطویل شوند ( بالای 25 سانتی‌متر طول پیدا می‌کند ) هر فیبر عضله‌ی اسکلتی حاوی دسته‌های فیلامنت ، موسوم به میوفیبریل، می‌باشد که در طول محور سلول حرکت می‌کند الگوی مخطط درشت سلول حاصل الگوی تکراری در میوفیبریل می‌باشد . به طور اختصاصی ، آرایش منظم فیلامنت‌های نازک و ضخیم در میوفیبریل‌های جفت شده‌ی مزبور با‌ آ‌رایش بسیار سازمان یافته‌ی میوفیبریل‌های مجاور است که ظاهر مخطط به عضله‌ی اسکلتی می‌دهد .
میوفیبریل‌ را می‌توان به طور طولی به سارکومرهایی تقسیم کرد . سارکومر توسط دوخط تیره‌ی موسوم به خطوط Z مشخص می‌شود ، و واحد انقباضی مکرری در عضله‌ی اسکلتی به نمایش می‌ گذارد . طول متوسط سارکومر 2 میکرون می‌باشد . در هر طرف خط Z نوار روشن ( نوار - I) میباشد ، که اصولاً حاوی فیلامنت‌های نازک متشکل از پروتئین اکتین می‌باشد . ناحیه‌ی بین دو نوار I در ساکرومرنوار A می‌باشد که اصولاً حاوی فیلامنت‌های ضخیم و نازک را نشان می‌دهد . ناحیه‌ی روشن در مرکز سارکومر وجود دارد که به نوار H معروف است .این بخشی قسمتی از نوار A را نمشان می‌دهد که حاوی فیلامنت‌ های ضخیم میوزین است ، اما هیچ گونه فیلامنت اکتین ندارد . لذا فیلامنت‌های اکتین از خط Z تا لبه‌ی نوار H گسترش می‌یابند ، و یا قسمتی از فیلامنت ضخیم در نوار A همپوشانی دارند .
خط تیره ، موسوم به خط M، در مرکز سارکومر حیاتی هستند . هر میوفیبریل در فیبر عضلانی توسط شبکه‌ی سارکوپلاسمی (SR) احاطه می‌شود . SR یک شبکه‌ی غشایی داخل سلولی است که نقش حیاتی در تنظیم غلظت‌های Ca2+ داخل سلولی ایفا می‌ کند . پنجه در پنجه شدن‌های سارکولما ، موسوم به توبول‌های T ، به داخل فیبرهای عضلانی نزدیک انتهاهای نوار A حرکت می‌ کنند ( یعنی نزدیک به SR) البته ، SR و توبول‌های T، دستگاه غشایی متمایزی دارند .SR یک شبکه‌ی داخل سلولی است ، در حالیکه توبول‌های T در تماس با فضای خارج سلولی هستند . شکافی ( تقریباً به عرض 15 نانومتر ) توبول‌های T را از SR جدا می‌کند . قسمتی از SR که نزدیک‌ترین فاصله را به توبول‌های T دارد سیسترن پایانی نامیده می شود ، و جایگاه آزاد سازی Ca2+ است ، که برای انقباض عضله‌ی اسکلتی حیاتی است قسمت‌های طولی SR با سیسترن پایانی پیوسته هستند ، ودر طول و همراه با سارکومر گسترش می‌یایند . این قسمت از SR حاوی دانسیته‌ی بالایی از پروتئین پمپ Ca2+ است ( یعنی Ca2+- ATPase) که برای بازگرداندن مجدد و تغلیظ Ca2+ در SR ، و بدین ترتیب در شل شدن عضله ،‌حیاتی است .
فیلامنت‌های ضخیم و نازک در سارکومر میوفیبریل به مقدار زیادی سازمان دهی شده‌اند . همانطوری که ذکر شد ، فیلامنت‌های نازک اکتین از خط Z به طرف مرکز سارکومر امتداد می یابند ، در حالی که فیلامنت‌های میوزین ضخیم در مرکز قرار می‌گیرند ، و با قسمتی از فیلامنت‌های نازک اکتین ناهمسو همپوشانی می‌کنند . فیلامنت‌های ضخیم میوزین توسط پروتئین اسکلت سلولی موسوم به تایتین به خطوط Z متصل می‌شوند . تایتین یک پروتئین الاستیک ، بسیار بزرگ ( وزن مولکولی متجاوز از KD 3000 ) می‌باشد که از خط z به مرکز سارکومر امتداد می‌یابد و به ظاهر برای سازمان دهی و آرایش فیلامنت‌های ضخیم در سارکومر اهمیت دارد . فیلامنت‌ های ضخیم و نازک طوری جهت‌گیری می‌کنند که در منطقه‌ی همپوشانی در سارکومر ، هر فیلامنت ضخیم میوزین توسط آرایش شش وجهی فیلامنت‌های نازک اکتین احاطه می‌شود . میان کنش وابسته به Ca2+ فیلامنت‌های ضخیم میوزین و نازک اکتین است که نیروی انقباض را بعد از تحریک عضله تولید می‌ کند .
فیلامنت‌های نازک اجتماع مولکول‌های اکتین ( G- اکتین، یا اکتین گلبولی ) هستند . از دورشته فیلامنت هلیکسی موسوم به F- اکتین یا اکتین رشته‌ای تشکیل شده‌ اند . پروتئین اسکلت سلولی نبولین در طول فیلامنت اکتین گسترش یافته وممکن است در تنظم طول فیلامنت نازک شرکت کند . دیمرهای پروتئین تروپومیوزین در تمام فیلامنت اکتین امتداد می‌یابند وجایگاه‌های اتصال میوزین بر روی مولکولهای اکتین را می‌پوشانند . هر دیمر تروپومیوزین روی هفت مولکول اکتین امتداد می یابد ، به ترتیب دیمرهای تروپومیوزین بعدی یا شکل فضایی سر به دم آرایش می‌یابند . کمپلکس تروپونین از 3 زیر واحد ( تروپونین – T ، تروپونین -I، و تروپونین - C) تشکیل می‌شوند وبر روی هر دیمر تروپومیوزین حضور دارد و وضعیت مولکول تروپومیوزین بر روی فیلامنت اکتین را متاثر میکند ، وبدین ترتیب توانایی تروپومیوزین برای جلوگیری از اتصال میوزین به فیلامنت اکتین تحت تأثیر قرار می‌گیرد . تروپونین - T به تروپومیوزین متصل می شود ، تروپونین – I مهار اتصال میوزین به اکتین توسط تروپومیوزین را تسهیل می‌کند ،‌و تروپونین C به یون Ca2+ متصل می‌شود .اتصال Ca2+ به تروپونین - C حرکت تروپومیوزین بر روی فیلامنت اکتین را پیش می برد، جایگاه‌های اتصال - میوزین را در معرض قرار می‌دهد ، و بدین ترتیب میان کنش فیلامنت‌های اکتین ومیوزین و انقباض سارکومر را موجب می‌شود .
میوزین یک پروتئین بزرگ است ( با وزن مولکولی تقریبی kDa480) میوزین از شش پلی پپتید مختلف با یک جفت زنجیره‌ی سنگین بزرگ ( با وزن مولکولی تقریبی kDa200) ودو جفت زنجیره‌ی سبک ( با وزن مولکولی تقریبی kDa 20) تشکیل شده است . زنجیره‌های سنگین به صورت شکل فضایی آلفا - هلیکسی به هم می‌چسبند و تشکیل قطعه‌ی استوانه مانند بلندی را می‌دهند به طوری که قسمت پایانه‌ی N- هر زنجیره‌ی سنگین یک سر گلبولی بزرگ را تشکیل می‌دهند . منطقه‌ی سر به دور از فیلامنت ضخیم به طرف فیلامنت نازک اکتین امتداد می یابد و قسمتی از مولکول است که می‌تواند به اکتین متصل شود ، میوزین نیز قادر به هیدرولیز ATP می‌باشد ، و فعالیت ATPase در سر گلبولی نیز قرار دارد . دو جفت از زنجیره‌های سبک با سر گلبولی مرتبط هستند . یکی از این جفت زنجیره‌های سبک که به زنجیره‌های سبک ضروری موسوم است برای فعالیت ATPase میوزین حیاتی است . جفت دیگر زنجیره‌ی سبک که گاهی به آن زنجیره‌ی سبک تنظیمی می‌گویند ، ممکن است کینتیک اتصال میوزین و اکتین را تحت شرایط خاصی متأثر سازد . لذا فعالیت ATPase میوزین در سرگلبولی میوزین قرار دارد ، و به حضور زنجیره‌های سبک ( به ویژه ، زنجیره‌های سبک ضروری ) نیاز دارد .
فیلامنت‌های میوزین به واسطه‌ی اجتماع دم به دم مولکول‌های میوزین تشکیل می‌شوند ، و در نهایت این اجتماع منجر به آرایش دو قطبی فیلامنت‌ ضخیم می‌شود . سپس فیلامنت ضخیم در هر دو سو از منطقه‌ی مرکزی به واسطه‌ی اجتماع سر به دم مولکول‌های میوزین امتداد می‌یابد ، وبدین ترتیب سازمان دهی دو قطبی فیلامنت ضخیم را تمرکز در خط M را حفظ می‌کند . چنین آرایش دو قطبی برای کشیدن توامان خطوط Z ( یعنی کوتاه شدن طول سارکومر ) حین انقباض حیاتی است . مکانیسم‌های کنترل کننده این ساختار فوق العاده سازمان یافته فیلامنت ضخیم میوزین نامعلوم هستند ، هر چند تصور می‌شود پروتئین اسکلت سلولی تایتین در تشکیل چوب بست برای سازمان‌دهی و آرایش فیلامنت ضخیم در سارکومر شرکت می‌کند . پروتئینهای دیگر موجود در فیلامنت ضخیم ( مثل ، میومزین و پروتئین – C) نیز ممکن است در سازمان‌بندی دو قطبی و یا در بسته‌بندی فیلامنت ضخیم شرکت کنند .

کنترل فعالیت عضله‌ی اسکلتی
اعصاب حرکتی و واحدهای حرکتی
عضله‌ی اسکلتی توسط دستگاه عصبی مرکزی کنترل می‌شود . به طور اختصاصی ، هر عضله‌ی اسکلتی توسط نرون آلفای حرکتی عصب‌رسانی می‌شود . اجسام سلولی نرون‌های آلفای حرکتی در شاخ شکمی طناب نخاعی قرار دارند .
اکسون‌های حرکتی از طریق ریشه‌ های شکمی خارج می‌شوند و از میان اعصاب محیطی مخلوط به عضله می‌رسند . اعصاب حرکتی در عضله شاخه شاخه می‌شود ، به طوری که هر شاخه یک فیبر عضلانی را عصب دهی می‌ کند .
یک واحد حرکتی از عصب حرکتی و همه‌ی فیبرهای عضلانی که عصب‌دهی می‌شوند ، تشکیل می‌شود . واحد حرکتی واحد انقباضی ، عملی به شمار می‌رود ، زیرا همه‌ی سلولهای عضلانی در واحد حرکتی زمانی که عصب حرکتی شلیک می‌کند به طور همزمان منقبض می‌شوند . اندازه‌ی واحدهای حرکتی در عضله بسته به عملکرد عضله تغییر می‌کند. در عضلات راست کننده‌ی چشم واحدهای حرکتی کوچک هستند ( یعنی ، تنها تعداد کوچکی از فیبرهای عضلانی توسط نرون حرکتی عصب دهی می‌شوند ) . و لذا ، حرکت چشم می‌ تواند به طور دقیق کنترل شود در مقابل واحدهای حرکتی عضله‌ی پشت بزرگ هستند ، که حفظ وضعیت راست را تسهیل می‌کند . فعال کردن تعداد متغییری از واحدهای حرکتی در عضله روشی است که در آن تانسیون حاصل از عضله را می‌توان کنترل کرد .
اتصال عصبی عضلانی تشکیل شده از نرون حرکتی آلفا صفحه‌ی انتهایی نامیده می شود .
استیل کولین آزاد شده از نرون حرکتی آلفا در اتصال عصبی عضلانی پتانسیل عملی در فیبر عضلانی تولید می‌کند ، که به سرعت در طول مسیر آن سیر می‌کند . مدت زمان پتانسیل عمل در عضله‌ی اسکلتی کمتر از 5 میلی‌ ثانیه می‌باشد . این مقدار با مدت زمان پتانسیل عمل در عضله‌ی قلب فرق اساسی دارد ، به طوری که مدت زمان پتانسیل عمل در عضله‌ی قلب تقریباً 200 میلی ثانیه می‌باشد . مدت زمان کوتاه پتانسیل عمل عضله‌ی اسکلتی امکان انقباض‌های بسیار سریع فیبر را فراهم می‌ کند ، و تا کنون مکانیسم دیگری که توسط آن نیروی انقباض بتواند افزایش یابد ، وجود ندارد . افزایش تانسیون توسط تحریک مکرر عضله کزاز نامیده می‌شود .

جفت شدن تحریک - انقباض
زمانی که پتانسیل عمل در طول ساکولمای فیبر عضله منتقل می‌شود وسپس به داخل توبول‌های T می‌رود . یون Ca2+ از پایان سیسترن SR به داخل میوپلاسم آزاد می‌شود. این آزاد سازی Ca2+ از SR غلظت Ca2+ داخل سلولی را بالا میبرد ، که آن نیز به نوبه‌ی خود میان کنش اکتین - میوزین و انقباض را پیش می‌برد .
پتانسیل عمل طول عمر فوق العاده کوتاهی ( تقریباً 5 میلی ثانیه ) دارد . افزایش Ca2+ داخل سلولی اندکی بعد از پتانسیل عمل شروع می شود، و در حدود 20 میلی ثانیه به اوج خود می‌رسد . این افزایش Ca2+ داخل سلولی انقباضی موسوم به تکانه را به راه می‌ اندازد .
مکانیسمی که تحت آن افزایش Ca2+ داخل سلولی صورت می‌گیرد شامل میان کنش بین پروتئین در توبول –T و سیسترن پایانی مجاور SR می‌باشد . همان طوری که قبلاً تشریح شد توبول – T نشان دهنده یک فرورفتگی سارکولما می‌باشد ، که به داخل فیبر عضلانی امتداد می‌یابد و مجموعه‌ای با ارتباط نزدیک با سیسترن پایانی SR تشکیل می‌دهد . ارتباط توبول - T با دو بخش انتهایی سیسترن SR تریاد نامیده می شود . اگر چه شکافی ( تقریباً به عرض 15 نانومتر ) بین توبول – T و سیسترن پایانی وجود دارد ، اما پروتئین‌ها این شکاف را با پلی می‌پوشانند . براساس تصاویر آنها در میکروگراف‌های الکترونی پروتئین‌ های پل زننده مزبور پاها نامیده می‌شوند . پاهای مزبور کانال‌های آزاد سازی Ca2+ در غشای سیسترون پایانی هستند که مسئول افزایش Ca2+ داخل سلولی در پاسخ به پتانسیل عمل آنها می باشند . به دلیل این که این کانال به داروی ریانودین متصل می‌شود . عموماً کانال‌های مذکور گیرنده‌ی ریانودین (RYR) نامیده می شود .
در غشای توبول – T ، تصور می شود RYR با پروتئینی موسوم به گیرنده‌ی دی هیدروپیریدین(DHPR) میان کنش دهد .
عضله‌ی اسکلتی در غیاب Ca2+ خارج سلولی قادر به انقباض می‌باشد و همچنین در عضله اسکلتی که دارای DHPR موتاسیون یافته است Ca 2+ را هدایت نمی‌کند . درعوض آزاد سازی Ca 2+ از سیسترن پایانی SR تصور می‌شود در اثر تغییر شکل فضایی DHPR باشد که همزمان با عبور پتانسیل عمل به سمت پایین توبول – T است ، و این تغییر شکل فضایی در DHPR ، به واسطه‌ی میان کنش پروتئین – پروتئین ، RYR را باز می‌کند ، و Ca2+ به داخل میوپلاسم آزاد می‌شود .
شل شدن عضله‌ی اسکلتی همین که Ca2+ داخل سلولی توسط SR برداشت می‌شود رخ می‌دهد . گرفتن Ca2+ به داخل SR به علت عمل پمپ Ca2+ ( یعنی ، Ca2+-ATPase)می‌باشد . این پمپ منحصر به عضله‌ی اسکلتی نمی‌باشد و در همه‌ی سلول‌های در ارتباط با شبکه‌ی اندوپلاسمی یافت می‌شود . براین اساس ، به آن SERCA می‌گویند ، که از عبارت Ca2+-ATPase شبکه اندوپلاسمی سارکوپلاسمی گرفته شده است .SERCA فراوان‌ترین پروتئین موجود در SR عضله اسکلتی است . و در سراسر توبول‌های طولیو همین طور سیسترن پایانی توزیع می‌شود . SERCA دو مولکول Ca2+ را به داخل مجرای SR به ازای هیدرولیز هر مولکول ATP منتقل می‌ کند .

میان کنش اکتین میوزین : تشکیل پل عرضی
همان طوری که ذکر شد ، انقباض عضله‌ی اسکلتی به افزایش Ca2+ داخل سلولی نیاز دارد .به علاوه فرایند انقباض توسط فیلامنت نازک تنظیم می‌شود .
نیروی انقباض ( یعنی ، تانسیون ) همین که غلظت Ca2+ داخل سلولی به بالای 1/0 می‌رود به سبک سیکموئید افزایش می یابد . نصف حداکثر نیرو در کمتر از 1 یون کلسیم ، ایجاد می شود . مکانیسمی که توسط آن Ca2+ این افزایش در تانسیون را پیش می‌برد ، به صورت ذیل می‌باشد . Ca2+ آزاد شده از SR به تروپونین – C متصل می شود . به محض اتصال با Ca2+ تروپونین – C حرکت مولکول تروپومیوزین را به داخل شکاف فیلامنت اکتین تسهیل می‌کند . این حرکت تروپومیوزین جایگاه اتصال میوزین را در معرض فیلامنت اکتین قرار می‌دهد ، وامکان تشکیل پل عرضی را فراهم می‌سازد ، و بدین ترتیب ، تانسیون را تولید می‌کند .چهار جایگاه اتصال بر روی تروپونین – C وجود دارند دو جایگاه مزبور میل ترکیبی بالایی برای Ca2+ دارند ، اما در حالت استراحت به یون Mg2+ نیز متصل می‌شوند . جایگاه‌های مزبور به ظاهر در کنترل و تقویت میان کنش بین زیر واحدهای تروپونین – I و تروپونین – T درگیر می‌باشند . دو جایگاه اتصال دیگر میل ترکیبی پایینی دارند ، و همین که غلظت آن متعاقب ‌آزاد سازی Ca2+ از SR بالا می‌رود به یون کلسیم متصل می شود . اتصال میوزین به فیلامنت‌های اکتین ظاهراً موجب جا به جایی بیشتر در تروپومیوزین می‌شود . اگر چه مولکول تروپومیوزین روی هفت مولکول اکتین گسترش می‌یابند ، اما تئوری آن است که اتصال قدرتمند میوزین با اکتین منجر به حرکت مولکول تروپومیوزین مجاورمیشود ، شاید چون جایگاه‌ های اتصال میوزین در معرض 14 مولکول اکتین قرار می‌گیرند . این توا نایی یک مولکول تروپومیوزین در اثر گذاری بر حرکت مولکول‌های دیگر ، ممکن است در نتیجه‌ی مجاورت نزدیک مولکول‌های تروپومیوزین باشد .

چرخه‌ی پل عرضی - کوتاه شدن سارکومر
به محض اینکه میوزین و اکتین متصل شده باشد ، تغییر شکل فضایی وابسته به ATP در مولکول میوزین منجر به حرکت فیلامنت‌های اکتین به سمت مرکز سارکومر می‌شود این روند طول سارکومر را کوتاه می‌ کند ، و بدین ترتیب فیبرعضلانی را منقبض می‌کند مکانیسمی که توسط آن میوزین نیرو تولید و سارکومر را کوتاه می‌کند تصور می‌شود در چهار مرحله‌ی پایه‌ ای صورت می‌ گیرد ، که در مجموع چرخه‌ی پل عرضی نامیده می شوند . در وضعیت استراحت ، تصور می‌شود میوزین دارای ATP با هیدرولیز نسبی است (‌مرحله‌ی a) زمانی که Ca2+ از سیسترن پایانی SR ‌آزاد می‌شود به تروپونین – C متصل می شود ، که به نوبه‌ی خود حرکت تروپومیوزین بر روی فیلامنت اکتین را پیش می برد به طوری که جایگاه‌ های اتصال میوزین بر روی اکتین در معرض قرار می‌گیرند . آن گاه این روند امکان انرژی‌مند شدن سر میوزین برای اتصال به جایگاه اکتین را فراهم می‌کند (‌مرحله‌ی b) سپس میوزین تحت تغییر شکل فضایی موسوم به عمل چرخ دنده قرار می‌گیرد که فیلامنت اکتین را به طرف مرکز سارکومر می‌کشد (‌مرحله‌ی c) ATP و Pi از میوزین برای اکتین ‌آزاد می‌شوند ، ومنجر به آ‌زادی میوزین از فیلامنت اکتین می‌شود ( مرحله‌ی d) آنگاه میوزین به طور نسبی به ATP هیدرولیزمیشود ،‌که قسمتی از انرژی در ATP برای کوک مجدد سر مصرف می‌شود ، و آن را به مرحله ی استراحت باز می‌گرداند .در صورتی که Ca2+ داخل سلولی همچنان بالا باشد ، میوزین تحت چرخه‌ی پل عرضی دیگری قرار می‌گیرد و انقباض بیشتر عضله را تولید می‌کند . عمل چرخ دنده‌ای پل عرضی فیلامنت نازک را قادر می‌سازد تا تقریباً nm 10 حرکت کند . چرخه پیوسته تا زمانی که SERCA یون کلسیم را به سمت عقب به داخل SR پمپ کند ادامه می‌یابد . همین که سطوح Ca2+ افت می‌ کند ، Ca2+ از تروپونین – C تفکیک می‌شود وکمپلکس تروپونین - حرکت می‌کند و جایگا‌ه‌های اتصال میوزین بر روی فیلامنت اکتین بلوک می‌شود . در صورتی که پشتیبانی ATP تهی می‌شود ، حالتی که با مرگ اتفاق می افتد ، چرخه در مرحله C با تشکیل کمپلکس‌های غالب میوزین - اکتین متوقف می‌شود ( یعنی مرحله‌ی جمود ) در این مرحله عضله سخت می‌شود وتحت عنوان جمود نعشی خوانده می شود .
همان طوری که قبلاً ذکر شد ، تشکیل فیلامنت ضخیم شامل ارتباط مولکول‌ های میوزین به صورت شکل فضایی دم به دم تولید یک جهت‌گیری دو قطبی می‌کند .
چنین جهت‌گیری دو قطبی این امکان را فراهم می‌کند که میوزین فیلامنت‌های اکتین را حین چرخه‌ی پل عرضی به سمت مرکز سارکومر بکشد . مولکولهای میوزین نیز در آرایشی هلیکسی در فیلامنت ضخیم مرتب شده‌ اند . به طوری که پل‌های عرضی به طرف هر یک از شش فیلامنت محاطی فیلامنت ضخیم امتداد می‌یابند . پروتئین‌ها یا پل‌های عرضی میوزین را می‌ توان در میکروگراف‌های الکترونی عضله اسکلتی مشاهده کرد و ظاهراً در حالت استراحت به صورت عمودی از فیلامنت‌های ضخیم امتداد می یابند . در مرحله‌ی انقباض ، پل‌های عرضی میوزین به طرف مرکز سارکومر ، با عمل پیوسته‌ی چرخ دنده‌ای سر میوزین ، متمایل می‌شوند .
مکانیسم چرخه‌ی پل عرضی که در بالا تشریح شد موسوم به تئوری سر خوردن فیلامنت می‌باشد ، زیرا پل عرضی میوزین فیلامنت نازک اکتین را به طرف مرکز سارکومر می‌کشد ؛ ومنجر به بروز سر خوردن فیلامنت نازک در برابر فیلامنت ضخیم می شود . البته ، این ابهام وجود دارد که چگونه مولکول‌های متعدد میوزین در تولید نیرو شرکت می‌کنند ؛ و یا چگونه هر دو سر میوزین در مولکول میوزین به نوعی درگیر می‌باشند . محاسبه شده است که ممکن است 600 سر میوزین به ازاء فیلامنت ضخیم وجود داشته باشد با استکیومتری یک سر میوزین در ازای 8/1 مولکول اکتین، این محاسبه انجام شده است . با ملاحظاتی احتمال دارد که همه‌ی سرهای میوزین بتوانند با اکتین میان کنش دهند ، محاسبه‌ها پیشنهاد می‌کنند که حتی حین تولید نیروی ماکزیمم ، تنها 20% تا 40 درصد سرهای میوزین به اکتین متصل می‌شوند .

انواع عضله‌ی اسکلتی
عضله‌ی اسکلتی را می‌توان به صورت عضله‌ی با تکانه سریع تکانه آهسته طبقه‌بندی کرد . عضله‌ی راست جانبی چشم بسیار سریع انقباض می‌یابد و قله تانسیون در 5/7 میلی ثانیه بعد از تحریک به دست می ‌آید . از طرف دیگر عضله‌ی گاستروکنمیوس پا ، برای پیدایش پیک تانسیون به 40 میلی ثانیه نیاز دارد . عضله‌ی سولئوس پا برای پیدایش پیک تانسیون حتی زمان طولانی‌تری ( تقریباً msec 90 ~) نیاز دارد . لذا عضله‌ی سولئوس به عنوان عضله‌ی با تکانه آهسته طبقه‌بندی می‌شود ، در حالی که عضله‌ی راست جانبی به عنوان عضله‌ی با تکانه‌ سریع طبقه‌بندی خواهد شد . عضله‌ی گاستروکنمیوس حاوی مخلوطی از فیبرهای با تکانه سریع وآهسته می‌باشد ؛ و لذا ، زمانی که کل عضله تحریک می‌شود . میزان حد واسط وزنه‌ی متوسط پیدایش تانسیون را به نمایش می‌گذارد .
شکل 10-12 سازمان‌بندی فیلامنت نازک ، آرایش هلیکسی مضاعف تروپومیوزین بر روی فیلامنت اکتین ، به توالی مولکول‌های تروپومیوزین آرایشی به صورت شکل فضایی سر به دم را نشان می‌دهد . چنین ساختار فضایی ممکن است میان کنش یک واحد تروپومیوزین با تروپومیوزین مجاور را پیش ببرد . همچنین کمپلکس تروپونین متشکل از 3 زیر واحدش را نشان می‌دهد : تروپونین -(TnC)C تروپونین - (InI)I و تروپونین .

فیبرهای آهسته و سریع را می‌توان توسط فعالیت‌های آنزیم‌ها در مسیرهای متابولیک گلیکولیتیک و اکسیداتیو نیز تشخیص داد .در اکثر فیبرهای سریع ، فعالیت‌های آنزیم‌های گلیکولیتیک بالا هستند و فعالیتهای آنزیم‌های اکسیداتیو پایین هستند . ویژگی های مزبور با تعداد میتوکندری موجود در فیبر رابطه دارند .میکروگراف‌ها الکترونی فیبرهای سریع تنها معدودی میتوکندری در مقایسه با تعداد زیادی میتوکندری که در فیبرهای آهسته را نشان می‌دهد . همچنین فیبرهای سریع نسبت به فیبرهای ‌آهسته SR بسیار وسیع‌تری دارند .
به علت وابستگی فیبرهای سریع به متابولیسم گلیکولیتیک ، این فیبرها به سرعت خسته می شوند . در نتیجه این فیبرها ، تنها گاهی و برای دوره‌های کوتاه زمانی مورد استفاده قرار می‌گیرند . در مقابل ، فیبرهای ‌آهسته نیازهای متابولیک خودشان را با فسفوریلاسیون اکسیداتیو تامین می‌کنند . در نتیجه ، عضلات مزبور به طور آ‌هسته‌تر خسته می‌شوند و بدین ترتیب برای فعالیت مدیدتر مورد استفاده قرار می‌گیرند ( مانند ، حفظ وضعیت بدن ) .
برخی از فیبرهای سریع ، ظرفیت گلیکولیتیک واکسیداتیوبالا دارند . چنین فیبرهایی ، موسوم به نوع IIA، در پستانداران یافت می‌شوند ، اما در انسان‌ها ناشایع هستند . فیبرهایی که انرژی آنها اصولاً ازفسفوریلاسیون اکسیداتیو به دست می ‌آید ( یعنی ، فیبرهای نوع I آهسته و فیبرهای نوع IIA سریع ) حاوی میتوکندری متنابه وسطوح بالای پروتئین اتصالی اکسیژن یعنی میوگلوبین می‌باشند ، به دلیل اینکه میوگلوبین قرمز است ، فیبرهای مزبور گاهی اوقات فیبرهای قرمز نامیده می شوند .

شکل 14-12عضلات غالباً حاوی مخلوطی از فیبرهای عضلانی تکانه‌ای آهسته (I) و سریع (IIB , IIA) هستند A رنگ آمیزی بافت شناسی از وفروم میوزین تکانه آ‌هسته . فیبرهای ‌آهسته ( نوع I) به شدت رنگ می‌گیرند . فیبرهای سریع حاوی این ایزوترم ( نوع IIA) با مخلوطی از ایزودرم‌ های سریع وآهسته ( نوع IIB) نمی‌باشند ، B رنگ‌آمیزی بافت شناسی آنزیم‌ها در فسفوریلاسیون اکسیداتیو درگیر است . به سطوح بالا در فیبرهای ( نوع I) آهسته دقت کنید .

به علاوه اندازه کوچک واحدهای حرکتی با تکانه آهسته امکان کنترل حرکتی ظریف در سطوح پایین نیرو را فراهم می‌کند فرایند افزایش نیروی انقباضی توسط بسیج واحدهای حرکتی دیگر جمع فضایی نامیده می شود ، زیرا نیروهای حاصل فیبرهای عضلانی در وسعت بزرگ‌تر عضله جمع می شود . این حالت در مقابل جمع زمانی است که در زیر بحث می‌شود .

کزاز
پتانسیل‌های عمل در عضلات کاملاً ناهمشکل هستند و منجر به آزاد سازی موج ( پالس ) قابل تولید Ca2+ از SR می‌شوند یک پتانسیل عمل منفرد Ca2+ کافی برای ایجاد انقباض تکانه را آزاد می‌کند . البته ، مدت این انقباض بسیار کوتاه است ، زیرا Ca2+ با سرعت زیاد به داخل SR پمپ می‌شود . اگر عضله برای دومین بار قبل از اینکه به طور کامل شل شود ، تحریک شود ، نیروی انقباض افزایش می یابد .
لذا ، جمع نیروهای تکانه همین که تواتر بالا می رود به وجود می آید . در سطح بالای تحریک ، سطح Ca2+ داخل سلولی بالا می رود و در سراسر دوره‌ی تحریک حفظ می‌شود . و سطح نیروی حاصل به مقدار زیادی از مقدار مشهود حین یک تکانه تجاوز می‌کند . پاسخ کزاز نامیده می شود . در فرکانس تحریکی حد واسط ، سطوح Ca2+ داخل سلولی درست قبل از محرک بعدی به خط پایه باز می‌گردد . البته ، افزایش تدریجی در نیرو وجود دارد این پدیده کزاز ناقص خوانده می‌شود . در هر دو مورد گفته می شود که افزایش فرکانس تحریک تولید پیوستگی تکانه را می‌کند .

منابع انرژی حین انقباض
ATP
سلول‌های عضلانی انرژی شیمیایی را به انرژی مکانیکی تبدیل می‌کنند . ATPمنبع انرژی مورد استفاده برای این تبدیل می باشد . مخزن ATP در عضله‌ی اسکلتی کوچک است ودر صورتی که دوباره پر نشود قابلیت پشتیبانی تنها انقباض های معدودی را دارد . البته مخزن ATP پیوسته حین انقباض پر می‌شود ، همان طوریکه در زیر تشریح می شود . به طوری که حتی زمانی که عضله خسته می شود . ذخایر ATP تنها به طور خفیف کاهش می‌یابند .

کراتین فسفات
سلول‌های عضلانی حاوی کراتین فسفات می‌باشد، که برای تبدیل آدنوزین دی فسفات (ADP) به ATP مورد استفاده قرار می‌گیرد و لذا ذخیره ATP حین انقباض عضله قابل تجدید و پر شدن می‌باشد . ذخیره‌ی کراتین فسفات منبع انرژی بالای فوری برای پر کردن ATP رسانی در عضله اسکلتی ، به ویژه حین ورزش شدید ، را نشان می‌دهد . آنزیم کراتین فسفوکیناز (CPK) واکنش را کاتالیزمی‌کند :
کراتین +ATP  کراتین فسفات  ADp
اگر چه بسیاری از CPK در م یوپلاسم حضور دارد ، اما مقدار کوچکی در فیلامنت ضخیم قرار دارد .( نزدیک خط M) CPK واقع در فیلامنت ضخیم ممکن است در سنتز مجدد سریع ATP نزدیک سرهای میوزین حین انقباض عضلانی شرکت کنند . البته ، ذخیره‌ی فسفات موجود ، تنها حدود پنج برابر اندازه‌ی ذخیره‌ی ATP می‌باشد، ولذا نمی‌توانند دوره‌های مدید انقباض ( کمتر از یک دقیقه فعالیت ماکزیمم عضله ) را پشتیبانی کنند . عضله‌ی اسکلتی حین ورزش شدید با تخلیه‌ی ذخیره‌ی کراتین فسفات مرتبط است ، همان طوری که بعداً نیز بحث می‌شود ، این امر الزاماً دلالت می‌کند که خستگی ، ناشی از تخلیه‌ی ذخیره‌ی کراتین فسفات است همان طوری که واکنش کاتالیزری CPK در بالا قابل رفت و برگشت هستند ، سلول عضله مخزن کراتین فسفات را حین بهبودی حاصل از خستگی به واسطه‌ی به کارگیری سنتز ATP از طریق فسفوریلاسیون اکسیداتیو پر می‌کند .

فرمت این مقاله به صورت Word و با قابلیت ویرایش میباشد

تعداد صفحات این مقاله  27  صفحه

پس از پرداخت ، میتوانید مقاله را به صورت انلاین دانلود کنید